- Код статьи
- S30345294S0320972525040076-1
- DOI
- 10.7868/S3034529425040076
- Тип публикации
- Статья
- Статус публикации
- Опубликовано
- Авторы
- Том/ Выпуск
- Том 90 / Номер выпуска 4
- Страницы
- 581-592
- Аннотация
- Было изучено влияние солевого стресса в хлоропластах мезофилла (M) и обкладки (OB) растений кукурузы, подвергавшихся обработке NaCl в течение 5 дней. Содержание пигментов, флуоресценция хлорофилла при 77 K, активность фотосистем (ФС) I и II, полипептидный состав и ультраструктура тилакондных мембран определялись в растениях, выращенных в условиях различной солёности (0, 100, 200 и 250 мМ NaCl). Обработка солью вызывала снижение флуоресценции, фотохимической активности ФСII и ФСI, а также содержания белка в тилакондах. При высоких концентрациях соли отношение интенсивности флуоресценции на длинах волн 735 и 686 нм (F735/F686) в хлоропластах M снижалось, а в хлоропластах OB стимулировалось. Фотохимическая активность ФСII была снижена в обоих типах хлоропластов, в то время как статистически значимой разницы в активности ФСI по сравнению с контролем не наблюдалось. По данным анализа белкового состава тилакондных мембран хлоропластов M и OB, полипептиды, принадлежащие к ядерной антенне ФСII (47 кДа и 43 кДа) и светособирающему комплексу ФСII (ССКII, 28–24 кДа), присутствовали в обоих типах мембран, но их интенсивность была слабой в тилакондах OB. Синтез апобелка 68 кДа, входящего в состав ядра ФСI, в мембранах тилакондов M был ингибирован. Заметных изменений в мембранной системе тилакондов OB не наблюдалось. Солевой стресс оказал более значительное влияние на ультраструктуру хлоропластов M, чем хлоропластов OB, и вызвал формирование гранальной структуры в хлоропластах OB. Полученные результаты могут свидетельствовать о различном ответе двух типов хлоропластов на солевой стресс.
- Ключевые слова
- Zea mays солевой стресс хлоропласты мезофилла и обкладки тилакондные белки фотосистемы ультраструктурные изменения
- Дата публикации
- 01.05.2025
- Год выхода
- 2025
- Всего подписок
- 0
- Всего просмотров
- 76
Библиография
- 1. Williams, R. J. (2003) Restriction endonucleases: classification, properties, and applications, Mol. Biotechnol., 23, 225-244, https://doi.org/10.1385/mb:23:3:225.
- 2. Roberts, R. J. (2003) A nomenclature for restriction enzymes, DNA methyltransferases, homing endonucleases and their genes, Nucleic Acids Res., 31, 1805-1812, https://doi.org/10.1093/nar/gkg274.
- 3. Madhusoodanan, U. K., and Rao, D. N. (2010) Diversity of DNA methyltransferases that recognize asymmetric target sequences, Crit. Rev. Biochem. Mol. Biol., 45, 125-145, https://doi.org/10.3109/10409231003628007.
- 4. Vasu, K., and Nagaraja, V. (2013) Diverse functions of restriction-modification systems in addition to cellular defense, Microbiol. Mol. Biol. Rev., 77, 53-72, https://doi.org/10.1128/mmbr.00044-12.
- 5. Mistry, J., Chuguransky, S., Williams, L., Qureshi, M., Salazar, G. A., Sonnhammer, E. L. L., Tosatto, S. C. E., Paladin, L., Raj, S., Richardson, L. J., Finn, R. D., and Bateman, A. (2020) Pfam: the protein families database in 2021, Nucleic Acids Res., 49, D412-D419, https://doi.org/10.1093/nar/gkaa913.
- 6. Roberts, R. J., Vincze, T., Posfai, J., and Macelis, D. (2014) REBASE - a database for DNA restriction and modification: enzymes, genes and genomes, Nucleic Acids Res., 43, D298-D299, https://doi.org/10.1093/nar/gku1046.
- 7. Edgar, R. C. (2004) MUSCLE: multiple sequence alignment with high accuracy and high throughput, Nucleic Acids Res., 32, 1792-1797, https://doi.org/10.1093/nar/gkh340.
- 8. Waterhouse, A. M., Procter, J. B., Martin, D. M. A, Clamp, M., and Barton, G. J. (2009) Jalview Version 2 - a multiple sequence alignment editor and analysis workbench, Bioinformatics, 25, 1189-1191, https://doi.org/10.1093/bioinformatics/btp033.
- 9. Lefort, V., Desper, R., and Gascuel, O. (2015) FastME 2.0: A comprehensive, accurate, and fast distance-based phylogeny inference program, Mol. Biol. Evol., 32, 2798-2800, https://doi.org/10.1093/molbev/msv150.
- 10. Kumar, S., Stecher, G., and Tamura, K. (2016) MEGA7: Molecular Evolutionary Genetics Analysis version 7.0 for bigger datasets, Mol. Biol. Evol., 33, 1870-1874, https://doi.org/10.1093/molbev/msw054.
- 11. Letunic, I., and Bork, P. (2021) Interactive Tree Of Life (iTOL) v5: an online tool for phylogenetic tree display and annotation, Nucleic Acids Res., 49, W293-W296, https://doi.org/10.1093/nar/gkab301.
- 12. Li, W., and Godzik, A. (2006) Cd-hit: a fast program for clustering and comparing large sets of protein or nucleotide sequences, Bioinformatics, 22, 1658-1659, https://doi.org/10.1093/bioinformatics/btl158.
- 13. Mirdita, M., Schütze, K., Moriwaki, Y., Heo, L., Ovchinnikov, S., and Steinegger, M. (2022) ColabFold: making protein folding accessible to all, Nat. Methods, 19, 679-682, https://doi.org/10.1038/s41592-022-01488-1.
- 14. Jumper, J., Evans, R., Pritzel, A., Green, T., Figurnov, M., et al. (2021) Highly accurate protein structure prediction with AlphaFold, Nature, 596, 583-589, https://doi.org/10.1038/s41586-021-03819-2.
- 15. DeLano, W. L. (2002) Pymol: An open-source molecular graphics tool, CCP4 Newsl. Protein Crystallogr., 40, 82-92.
- 16. Crooks, G. E., Hon, G., Chandonia, J. M., and Brenner, S. E. (2004) WebLogo: A sequence logo generator, Genome Res., 14, 1188-1190, https://doi.org/10.1101/gr.849004.
- 17. Gingeras, T. R., Milazzo, J. P., and Roberts, R. J. (1978). A computer assisted method for the determination of restriction enzyme recognition sites, Nucleic Acids Res., 5, 4105-4127, https://doi.org/10.1093/nar/5.11.4105.
- 18. Higgins, L. S., Besnier, C., and Kong, H. (2001) The nicking endonuclease N.BstNBI is closely related to type IIS restriction endonucleases MlyI and PleI, Nucleic Acids Res., 29, 2492-2501, https://doi.org/10.1093/nar/29.12.2492.
- 19. Kachalova, G. S., Rogulin, E. A., Yunusova, A. K., Artyukh, R. I., Perevyazova, T. A., Matvienko, N. I., Zheleznaya, L. A., and Bartunik, H. D. (2008) Structural analysis of the heterodimeric type IIS restriction endonuclease R.BspD6I acting as a complex between a monomeric site-specific nickase and a catalytic subunit, J. Mol. Biol., 384, 489-502, https://doi.org/10.1016/j.jmb.2008.09.033.
- 20. Malone, T., Blumenthal, R. M., and Cheng, X. (1995) Structure-guided analysis reveals nine sequence motifs conserved among DNA amino-methyltransferases, and suggests a catalytic mechanism for these enzymes, J. Mol. Biol., 253, 618-632, https://doi.org/10.1006/jmbi.1995.0577.
- 21. Yang, Z., Horton, J. R., Zhou, L., Zhang, X. J., Dong, A., Zhang, X., Schlagman, S. L., Kossykh, V., Hattman, S., and Cheng, X. (2003) Structure of the bacteriophage T4 DNA adenine methyltransferase, Nat. Struct. Biol., 10, 849855, https://doi.org/10.1038/nsb973.
- 22. Horton, J. R., Liebert, K., Hattman, S., Jeltsch, A., and Cheng, X. (2005) Transition from nonspecific to specific DNA interactions along the substrate-recognition pathway of dam methyltransferase, Cell, 121, 349-361, https://doi.org/10.1016/j.cell.2005.02.021.
- 23. Horton, J. R., Liebert, K., Bekes, M., Jeltsch, A., and Cheng, X. (2006) Structure and substrate recognition of the Escherichia coli DNA adenine methyltransferase, J. Mol. Biol., 358, 559-570, https://doi.org/10.1016/j.jmb.2006.02.028.
- 24. Nell, S., Estibariz, I., Krebes, J., Bunk, B., Graham, D. Y., Overmann, J., Song, Y., Spröer, C., Yang, I., Wex, T., Korlach, J., Malfertheiner, P., and Suerbaum, S. (2018) Genome and methylome variation in Helicobacter pylori with a cag pathogenicity island during early stages of human infection, Gastroenterology, 154, 612-623, https://doi.org/10.1053/j.gastro.2017.10.014.
- 25. Friedrich, T., Fatemi, M., Gowhar, H., Leismann, O., and Jeltsch, A. (2000) Specificity of DNA binding and methylation by the M.FokI DNA methyltransferase, Biochim. Biophys. Acta, 1480, 145-159, https://doi.org/10.1016/s0167-4838 (00)00065-0.
- 26. Tomilova, J. E., Kuznetsov, V. V., Abdurashitov, M. A., Netesova, N. A., and Degtyarev, S. K. (2010) Recombinant DNA-methyltransferase M1.Bst19I from Bacillus stearothermophilus 19: purification, properties, and amino acid sequence analysis, Mol. Biol., 44, 606-615, https://doi.org/10.1134/S0026893310040163.
