Везде

ОБНБиохимия Biochemistry

  • ISSN (Print) 0320-9725
  • ISSN (Online) 3034-5294

РИБОСОМЫ В МИТОХОНДРИЯХ ПЕКАРСКИХ ДРОЖЖЕЙ НЕОДНОРОДНЫ ПО БЕЛКОВОМУ СОСТАВУ

Вы можете
Код статьи
S30345294S0320972525080101-1
DOI
10.7868/S3034529425080101
Тип публикации
Статья
Статус публикации
Опубликовано
Авторы
Ханнанов Р.А.
  • Аффилиация: Московский государственный университет имени М.В.Ломоносова
Чичерин И.В.
  • Аффилиация: Московский государственный университет имени М.В.Ломоносова
Балева М.В.
  • Аффилиация: Московский государственный университет имени М.В.Ломоносова
Левицкий С.А.
  • Аффилиация: Московский государственный университет имени М.В.Ломоносова
Васильев Р.А.
  • Аффилиация: Московский государственный университет имени М.В.Ломоносова
Пиунова У.Е.
  • Аффилиация: Московский государственный университет имени М.В.Ломоносова
Каменский П.А.
  • Аффилиация: Московский государственный университет имени М.В.Ломоносова
Том/ Выпуск
Том 90 / Номер выпуска 8
Страницы
1201-1218
Аннотация
Рибосомы – это макромолекулярные машины конвейерного типа, обеспечивающие процесс биосинтеза белка на матричной РНК. Их обычно рассматривают как однородные структуры с постоянным молекулярным составом, не обладающие регуляторной функцией. Однако их способность взаимодействовать со множеством белков, участвующих в трансляции, допускает существование специализированных рибосом, предназначенных для биосинтеза определённых белков. К примеру, в митохондриях дрожжей, чей геном кодирует всего восемь полипептидов, белок-специфическая трансляция реализована при помощи трансляционных активаторов – группы белков, каждый из которых регулирует трансляцию отдельной мРНК, не являясь при этом рибосомным белком. Несмотря на это, вопрос существования «мРНК-специфических» рибосом различного белкового состава остаётся неизученным. В данной работе представлен исследовательский подход к поиску различных популяций рибосом в митохондриях дрожжей. К митохондриальным рибосомным белкам были добавлены аффинные тяги, после чего был проанализирован белковый и РНК-состав рибосом, очищенных методом коиммунопреципитации. Показано, что митохондриальные рибосомы, выделенные из штаммов дрожжей с аффинными тягами на разных рибосомных белках, различаются по набору белковых компонентов. Детектированные различия являются скорее количественными, чем качественными: в каждом образце был выявлен почти полный набор митохондриальных рибосомных белков, но в разном количественном содержании (от 10 до менее чем 0,05 молекул на рибосому). Кроме того, исследован потенциал трансляционных активаторов как «крючка для ловли» рибосом, транслирующих определённые мРНК в митохондриях дрожжей.
Ключевые слова
митохондрии трансляция рибосомы
Дата публикации
17.07.2025
Год выхода
2025
Всего подписок
0
Всего просмотров
78

Библиография

  1. 1. Sharma, M. R., Koc, E. C., Datta, P. P., Booth, T. M., Spremulli, L. L., and Agrawal, R. K. (2003) Structure of the mammalian mitochondrial ribosome reveals an expanded functional role for its component proteins, Cell, 115, 97-108, https://doi.org/10.1016/s0092-8674 (03)00762-1.
  2. 2. Levitskii, S. A., Baleva, M. V., Chicherin, I. V., Krasheninnikov, I. A., and Kamenski, P. A. (2020) Protein biosynthesis in mitochondria: past simple, present perfect, future indefinite, Biochemistry (Moscow), 85, 257-263, https://doi.org/10.1134/S0006297920030013.
  3. 3. Greber, B. J., and Ban, N. (2016) Structure and function of the mitochondrial ribosome, Annu. Rev. Biochem., 85, 103-132, https://doi.org/10.1146/annurev-biochem-060815-014343.
  4. 4. Amunts, A., Brown, A., Bai, X. C., Llácer, J. L., Hussain, T., Emsley, P., Long, F., Murshudov, G., Scheres, S. H. W., and Ramakrishnan, V. (2014) Structure of the yeast mitochondrial large ribosomal subunit, Science, 343, 1485-1489, https://doi.org/10.1126/science.1249410.
  5. 5. Itoh, Y., Andréli, J., Choi, A., Richter, U., Maiti, P., Best, R. B., Barrientos, A., Battersby, B. J., and Amunts, A. (2021) Mechanism of membrane-tethered mitochondrial protein synthesis, Science, 371, 846-849, https://doi.org/10.1126/science.abe0763.
  6. 6. Kummer, E., Leibundgut, M., Rackham, O., Lee, R. G., Boehringer, D., Filipovska, A., and Ban, N. (2018) Unique features of mammalian mitochondrial translation initiation revealed by cryo-EM, Nature, 560, 263-267, https://doi.org/10.1038/s41586-018-0373-y.
  7. 7. Desai, N., Yang, H., Chandrasekaran, V., Kazi, R., Minczuk, M., and Ramakrishnan, V. (2020) Elongational stalling activates mitoribosome-associated quality control, Science, 370, 1105-1110, https://doi.org/10.1126/science.abe7782.
  8. 8. Kummer, E., Schubert, K. N., Schoenhut, T., Scaiola, A., and Ban, N. (2021) Structural basis of translation termination, rescue, and recycling in mammalian mitochondria, Mol. Cell, 81, 2566-2582.e6, https://doi.org/10.1016/j.molecl.2021.03.042.
  9. 9. Rebelo-Guiomar, P., Pellegrino, S., Dent, K. C., Sas-Chen, A., Miller-Fleming, L., Garone, C., Van Haute, L., Rogan, J. F., Dinan, A., Firth, A. E., Andrews, B., Whitworth, A. J., Schwartz, S., Warren, A. J., and Minczuk, M. (2022) A late-stage assembly checkpoint of the human mitochondrial ribosome large subunit, Nat. Commun., 13, 929, https://doi.org/10.1038/s41467-022-28503-5.
  10. 10. Itoh, Y., Khawaja, A., Laptev, I., Cipullo, M., Atanasov, I., Sergiev, P., Rorbach, J., and Amunts, A. (2022) Mechanism of mitoribosomal small subunit biogenesis and preinitiation, Nature, 606, 603-608, https://doi.org/10.1038/s41586-022-04795-x.
  11. 11. Ferretti, M. B., and Karbstein, K. (2019) Does functional specialization of ribosomes really exist? RNA, 25, 521-538, https://doi.org/10.1261/rna.069823.118.
  12. 12. Palade, G. E. (1955) A small particulate component of the cytoplasm, J. Biophys. Biochem. Cytol., 1, 59-68, https://doi.org/10.1083/jcb.1.1.59.
  13. 13. Crick, F. H. (1958) On protein synthesis, Symp. Soc. Exp. Biol., 12, 138-163.
  14. 14. Brenner, S., Jacob, F., and Meselson, M. (1961) An unstable intermediate carrying information from genes to ribosomes for protein synthesis, Nature, 190, 576-581, https://doi.org/10.1038/190576a0.
  15. 15. Genuth, N. R., and Barna, M. (2018) The discovery of ribosome heterogeneity and its implications for gene regulation and organismal life, Mol. Cell, 71, 364-374, https://doi.org/10.1016/j.molecl.2018.07.018.
  16. 16. Tomal, A., Kwasniak-Owczarek, M., and Janska, H. (2019) An update on mitochondrial ribosome biology: the plant mitochondrion in the spotlight, Cells, 8, 1562, https://doi.org/10.3390/cells8121562.
  17. 17. Shi, Z., Fujii, K., Kovary, K. M., Genuth, N. R., Röst, H. L., Teruel, M. N., and Barna, M. (2017) Heterogeneous ribosomes preferentially translate distinct subpools of mRNAs genome-wide, Mol. Cell, 67, 71-83.e7, https://doi.org/10.1016/j.molecl.2017.05.021.
  18. 18. Gao, Y., and Wang, H. (2024) Ribosome heterogeneity in development and disease, Front. Cell Dev. Biol., 12, 1414269, https://doi.org/10.3389/fcell.2024.1414269.
  19. 19. Genuth, N. R., Shi, Z., Kunimoto, K., Hung, V., Xu, A. F., Kerr, C. H., Tiu, G. C., Oses-Prieto, J. A., Salomon-Shulman, R. E. A., Axelrod, J. D., Burlingame, A. L., Loh, K. M., and Barna, M. (2022) A stem cell roadmap of ribosome heterogeneity reveals a function for RPL10A in mesoderm production, Nat. Commun., 13, 5491, https://doi.org/10.1038/s41467-022-33263-3.
  20. 20. Milenkovic, I., Santos Vieira, H. G., Lucas, M. C., Ruiz-Orera, J., Patone, G., Kesteven, S., Wu, J., Fenely, M., Espadas, G., Sabidó, E., Hühner, N., van Heesch, S., Volkers, M., and Novoa, E. M. (2023) Dynamic interplay between RPL3- and RPL3L-containing ribosomes modulates mitochondrial activity in the mammalian heart, Nucleic Acids Res., 51, 5301-5324, https://doi.org/10.1093/nar/gkad121.
  21. 21. Simsek, D., Tiu, G. C., Flynn, R. A., Byeon, G. W., Leppek, K., Xu, A. F., Chang, H. Y., Barna, M. (2017) The mammalian ribo-interactome reveals ribosome functional diversity and heterogeneity, Cell, 169, 1051-1065.e18, https://doi.org/10.1016/j.cell.2017.05.022.
  22. 22. David, F., Roussel, E., Froment, C., Draia-Nicolau, T., Pujol, F., Butler-Schlitz, O., Henras, A. K., Lacazette, E., Morfoisse, F., Tatin, F., Diaz, J. J., Catez, F., Garmy-Susini, B., and Prats, A.-C. (2024) Mitochondrial ribosomal protein MRPS15 is a component of cytosolic ribosomes and regulates translation in stressed cardiomyocytes, Int. J. Mol. Sci., 25, 3250, https://doi.org/10.3390/ijms25063250.
  23. 23. Zhang, X., Gao, X., Coots, R. A., Conn, C. S., Liu, B., and Qian, S.-B. (2015) Translational control of the cytosolic stress response by mitochondrial ribosomal protein L18, Nat. Struct. Mol. Biol., 22, 404-410, https://doi.org/10.1038/nsmb.3010.
  24. 24. Zeng, R., Smith, E., and Barrientos, A. (2018) Yeast mitoribosome large subunit assembly proceeds by hierarchical incorporation of protein clusters and modules on the inner membrane, Cell Metab., 27, 645-656.e7, https://doi.org/10.1016/j.cmet.2018.01.012.
  25. 25. Del'Olio, S., and Barrientos, A. (2023) Systematic analysis of assembly intermediates in yeast to decipher the mitoribosome assembly pathway, Methods Mol. Biol., 2661, 163-191, https://doi.org/10.1007/978-1-0716-3171-3_11.
  26. 26. Mays, J.-N., Camacho-Villasana, Y., Garcia-Villegas, R., Perez-Martinez, X., Barrientos, A., and Fontanesi, F. (2019) The mitoribosome-specific protein mS38 is preferentially required for synthesis of cytochrome c oxidase subunits, Nucleic Acids Res., 47, 5746-5760, https://doi.org/10.1093/nar/gkz266.
  27. 27. Segev, N., and Gerst, J. E. (2018) Specialized ribosomes and specific ribosomal protein paralogs control translation of mitochondrial proteins, J. Cell Biol., 217, 117-126, https://doi.org/10.1083/jcb.201706059.
  28. 28. Desai, N., Brown, A., Amunts, A., and Ramakrishnan, V. (2017) The structure of the yeast mitochondrial ribosome, Science, 355, 528-531, https://doi.org/10.1126/science.aall2415.
  29. 29. Antonicka, H., and Shoubridge, E. A. (2015) Mitochondrial RNA granules are centers for posttranscriptional RNA processing and ribosome biogenesis, Cell Rep., 10, 920-932, https://doi.org/10.1016/j.celrep.2015.01.030.
  30. 30. Herrmann, J. M., Woellhaf, M. W., and Bonnefoy, N. (2013) Control of protein synthesis in yeast mitochondria: the concept of translational activators, Biochim. Biophys. Acta, 1833, 286-294, https://doi.org/10.1016/j.bbamcr.2012.03.007.
  31. 31. Mulero, J. J., and Fox, T. D. (1993) PET111 acts in the 5'-leader of the Saccharomyces cerevisiae mitochondrial COX2 mRNA to promote its translation, Genetics, 133, 509-516, https://doi.org/10.1093/genetics/133.3.509.
  32. 32. Malina, C., Larsson, C., and Nielsen, J. (2018) Yeast mitochondria: an overview of mitochondrial biology and the potential of mitochondrial systems biology, FEMS Yeast Res., 18, https://doi.org/10.1093/femsyr/foy040.
  33. 33. Kuzmenko, A., Derbikova, K., Salvatori, R., Tankov, S., Atkinson, G. C., Tenson, T., Ott, M., Kamenski, P., and Hauryliuk, V. (2016) Aim-less translation: loss of Saccharomyces cerevisiae mitochondrial translation initiation factor mIF3/Aim23 leads to unbalanced protein synthesis, Sci. Rep., 6, 18749, https://doi.org/10.1038/srep18749.
  34. 34. Knop, M., Siegers, K., Pereira, G., Zachariae, W., Winsor, B., Nasmyth, K., and Schiebel, E. (1999) Epitope tagging of yeast genes using a PCR-based strategy: more tags and improved practical routines, Yeast, 15, 963-972, https://doi.org/10.1002/ (SICI)1097-0061(199907)15:10B3.0.CO;2-W.
  35. 35. Gietz, R. D., and Schiestl, R. H. (2007) High-efficiency yeast transformation using the LiAc/SS carrier DNA/PEG method, Nat. Protoc., 2, 31-34, https://doi.org/10.1038/nprot.2007.13.
  36. 36. Baleva, M. V., Chicherin, I., Piunova, U., Zgoda, V., Patrushev, M. V., Levitskii, S., and Kamenski, P. (2022) Pentatriopeptide protein PTCD2 regulates COIII translation in mitochondria of the HeLa cell line, Int. J. Mol. Sci., 23, 14241, https://doi.org/10.3390/ijms232214241.
  37. 37. Cox, J., and Mann, M. (2008) MaxQuant enables high peptide identification rates, individualized p.p.b-range mass accuracies and proteome-wide protein quantification, Nat. Biotechnol., 26, 1367-1372, https://doi.org/10.1038/nbt.1511.
  38. 38. Cox, J., Neuhauser, N., Michalski, A., Scheltema, R. A., Olsen, J. V., and Mann, M. (2011) Andromeda: a peptide search engine integrated into the MaxQuant environment, J. Proteome Res., 10, 1794-1805, https://doi.org/10.1021/pr101065j.
  39. 39. Klein, M., Swinnen, S., Thevelein, J. M., and Nevoigt, E. (2017) Glycerol metabolism and transport in yeast and fungi: established knowledge and ambiguities, Environ. Microbiol., 19, 878-893, https://doi.org/10.1111/1462-2920.13617.
  40. 40. Rath, S., Sharma, R., Gupta, R., Ast, T., Chan, C., Durham, T. J., Goodman, R. P., Grabarek, Z., Haas, M. E., Hung, W. H. W., Joshi, P. R., Jourdain, A. A., Kim, S. H., Kotrys, A. V., Lam, S. S., McCoy, J. G., Meisel, J. D., Miranda, M., Panda, A., Patgiri, A., Rogers, R., Sadre, S., Shah, H., Skinner, O. S., To, T. L., Walker, M. A., Wang, H., Ward, P. S., Wengrod, J., Yuan, C. C., Calvo, S. E., and Mootha, V. K. (2021) MitoCarta3.0: an updated mitochondrial proteome now with sub-organelle localization and pathway annotations, Nucleic Acids Res., 49, D1541-D1547, https://doi.org/10.1093/nar/gkaa1011.
  41. 41. Ghaemmaghami, S., Huh, W. K., Bower, K., Howson, R. W., Belle, A., Dephoure, N., O'Shea, E. K., and Weissman, J. S. (2003) Global analysis of protein expression in yeast, Nature, 425, 737-741, https://doi.org/10.1038/nature02046.
  42. 42. Lavidovskaja, E., Hanitsch, E., Linden, A., Pašen, M., Challa, V., Horokhovskyi, Y., Roetschke, H. P., Nadler, F., Welp, L., Steube, E., Heinrichs, M., Mai, M. M., Urlaub, H., Liepe, J., and Richter-Dennerlein, R. (2024) A roadmap for ribosome assembly in human mitochondria, Nat. Struct. Mol. Biol., 31, 1898-1908, https://doi.org/10.1038/s41594-024-01356-w.
QR
Перевести

Индексирование

Scopus

Scopus

Scopus

Crossref

Scopus

Высшая аттестационная комиссия

При Министерстве образования и науки Российской Федерации

Scopus

Научная электронная библиотека