Активовый цитоскелет – это неотъемлемый участник огромного количества клеточных процессов, таких как транспорт органелл, подвижность, сократимость, экзоцитоз и эндоцитоз. В то же время он играет важную роль при патологических процессах, например, злокачественной инвазии раковых клеток. В ремоделировании активового цитоскелета принимают участие актин-связывающие белки, в частности белки семейства тропомиозинов (Tpm) и кофилины. Для исследования мы выбрали наименее изученные изоформы Tpm, продуцируемые геном : Tpm1.7, Tpm1.8 и Tpm1.9, а также более известные – Tpm1.1 и Tpm1.6. В работе изучено взаимное влияние данных изоформ Tpm и кофилина-1 (сof-1) на динамику активового филамента. При использовании метода соссаждения данных белков было показано, что изоформы Tpm1.7, Tpm1.8 и Tpm1.9 значительно препятствуют связыванию сof-1 с поверхностью F-актина. Для оценки деполимеризующего и разрезающего действия сof-1 на активовый филамент был выбран метод вискозиметрии. Изоформы Tpm1.1, Tpm1.8 и Tpm1.6 эффективно препятствовали деполимеризующему/разрезающему действию сof-1, а защитный эффект Tpm1.7 и Tpm1.9 был менее выражен. Для анализа конформационных изменений в F-актине под действием сof-1 был использован метод вытеснения родамин-фаллоидина. Все исследуемые изоформы Tpm эффективно предотвращали воздействие сof-1 на активовый филамент. В результате исследования было показано, что продукты гена , в целом, оказывают ингибирующее действие на активность сof-1 в отношении динамики полимеризации/деполимеризации активового филамента. Подобные свойства изоформ Tpm могут быть важны для формирования специфических внутриклеточных популяций активовых филаментов.
Indexing
Scopus
Crossref
Higher Attestation Commission
At the Ministry of Education and Science of the Russian Federation