Активовый цитоскелет – это неотъемлемый участник огромного количества клеточных процессов, таких как транспорт органелл, подвижность, сократимость, экзоцитоз и эндоцитоз. В то же время он играет важную роль при патологических процессах, например, злокачественной инвазии раковых клеток. В ремоделировании активового цитоскелета принимают участие актин-связывающие белки, в частности белки семейства тропомиозинов (Tpm) и кофилины. Для исследования мы выбрали наименее изученные изоформы Tpm, продуцируемые геном : Tpm1.7, Tpm1.8 и Tpm1.9, а также более известные – Tpm1.1 и Tpm1.6. В работе изучено взаимное влияние данных изоформ Tpm и кофилина-1 (сof-1) на динамику активового филамента. При использовании метода соссаждения данных белков было показано, что изоформы Tpm1.7, Tpm1.8 и Tpm1.9 значительно препятствуют связыванию сof-1 с поверхностью F-актина. Для оценки деполимеризующего и разрезающего действия сof-1 на активовый филамент был выбран метод вискозиметрии. Изоформы Tpm1.1, Tpm1.8 и Tpm1.6 эффективно препятствовали деполимеризующему/разрезающему действию сof-1, а защитный эффект Tpm1.7 и Tpm1.9 был менее выражен. Для анализа конформационных изменений в F-актине под действием сof-1 был использован метод вытеснения родамин-фаллоидина. Все исследуемые изоформы Tpm эффективно предотвращали воздействие сof-1 на активовый филамент. В результате исследования было показано, что продукты гена , в целом, оказывают ингибирующее действие на активность сof-1 в отношении динамики полимеризации/деполимеризации активового филамента. Подобные свойства изоформ Tpm могут быть важны для формирования специфических внутриклеточных популяций активовых филаментов.
Индексирование
Scopus
Crossref
Высшая аттестационная комиссия
При Министерстве образования и науки Российской Федерации